Нивои структурне организације протеина молекула или структуре протеина

Структура молекула протеина је проучавана у више од 200године. Познат је по многим протеинима. Неке од њих се синтетишу (на примјер, инсулин, РНасе). Основна структурна и функционална јединица протеинских молекула са амино киселинама. Надаље карбоксилне и амино групе и протеини садрже друге функционалне групе, које одређују њихове особине. Такве групе обухватају смештен у бочном молекулу бранцхингс протеина: карбокси група аспарагинска киселина или глутаминска киселина, амино групе лизина или хидроксилизин, гуанидин група аргинина, имидазол група хистидина, хидроксилна група серина и треонин, а фенол група тирозина, сулфхидрил групи цистеина, дисулфид група цистеина, тиоетар групу метионина, фенилаланин бензелное цоре, алифатични ланци другим аминокиселинама.

Постоје четири нивоа структурне организације протеина молекула.

Примарна структура протеина. Амино киселине у протеинском молекулу су спојене заједно пептидним везицама, формирајући примарну структуру. То зависи од квалитативног састава аминокиселина, њиховог броја и редоследа међусобне повезаности. Примарну структуру протеина најчешће одређује Сенгер. Тестни протеин се третира раствором дитрофлуоробензена (ДНП), што резултира стварањем динитрофенил-протеина (ДНП-протеина). Касније ДНП-протеин се хидролизује, формирају се остаци протеинског молекула и ДНП-аминокиселине. ДНП-амино киселина је изолована из ове смеше и хидролизована. Производи хидролизе су аминокиселине и динитробензен. Остатак молекула протеина реагује са новим деловима ДНП све док се цјелокупни молекул не пробије у аминокиселине. На основу квантитативне студије аминокиселина направљена је шема примарне структуре појединачног протеина. Примарна структура протеина је инсулин, миоглобин, хемоглобин, глукагон и многи други).

Према Едмановој методи, протеин се третира са фенил изотиоцианатом. Понекад се користе протеолитички ензими - трипсин, пепсин, химотрипсин, пептидаза итд.

Секундарна структура протеина. Амерички научници, користећи рентгенску анализу, су открили да протеински полипептидни ланци често постоје у облику алфа хеликса, а понекад и бета структура.

Алфа-спирале се упоређују са спиралним степеништем,где се функција степена врши аминокиселинским остацима. У молекулима фибриларних протеина (фиброин свиле), полипептидни ланци су скоро потпуно истегнути (бета структура) и постављени су у облику сфера стабилизованих водоничним везицама.

Алфа хелик може се спонтано формиратисинтетички полипептиди (дедерон, најлон), који имају молекуларну масу од 10 до 20 хиљада Да. На одређеним местима у протеинском молекулу (инсулин, хемоглобин, РНАаза), поремећена је алфа-спирала конфигурација пептидног ланца, а спиралне структуре различитог типа се формирају.

Терцијарна структура протеина. Спирални делови полипептидног ланца молекула протеина су у различитим односима, који предодређују терцијарну (тродимензионалну) структуру, формирају волумен и облик протеина молекула. Сматра се да се терцијарна структура јавља аутоматски због интеракције радикала амино киселина са молекулима растварача. У овом случају, хидрофобни радикали се "вуче" у протеински молекул, формирају њихове суве зоне, а хидрофилне групе су оријентисане према растварачу, што узрокује формирање енергетски повољне потврде молекула. Овај процес је праћен формирањем интрамолекуларних веза. Терцијарна структура молекула протеина се дешифрује за РНАсе, хемоглобин, лизозимско пилеће јаје.

Квартарна структура протеина. Оваква структура протеинског молекула произлази из асоцијације неколико подјединица у један комплексни молекул. Свака подјединица има примарну, секундарну и терцијарну структуру.